알파 나선

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1. 개요

알파 나선은 단백질의 2차 구조 중 하나로, 수소 결합에 의해 안정화되는 오른손 나선형 구조이다. 1930년대 초 윌리엄 애스버리에 의해 처음 제안되었으며, 라이너스 폴링에 의해 1951년 정확한 구조가 밝혀졌다. α-나선은 각 아미노산 잔기가 나선에서 100° 회전하며, 나선은 회전당 3.6 잔기를 가진다. α-나선은 단백질의 안정성, 아미노산 배열, 쌍극자 모멘트와 같은 특성을 가지며, 코일 코일, 구상 단백질, 막관통 단백질, DNA 결합 단백질 등 다양한 구조에 존재한다. α-나선은 X선 결정학, NMR 분광법, 원형 이색성 등 다양한 실험적 방법을 통해 검출할 수 있으며, 예술 작품의 영감의 원천으로도 활용된다.

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알파 나선
개요
알파 나선 구조
분류	단백질 2차 구조
안정화 요인	수소 결합
발견자	라이너스 폴링, 로버트 코리, 허먼 브랜슨
발견 연도	1951년
상세 정보
잔기 당 회전 각도	100°
잔기 당 수직 이동 거리	0.15 nm
나선 피치	0.54 nm
나선 반경	약 0.23 nm
나선 방향	오른손잡이 나선 (대부분) 또는 왼손잡이 나선
수소 결합	i + 4번째 아미노산 잔기 사이

2. 역사

단백질의 중요한 2차 구조 중 하나인 알파 나선(α-나선)의 구조가 밝혀지기까지는 여러 과학자들의 노력이 있었다. 초기 연구는 1930년대 윌리엄 애스트버리가 X선 섬유 회절 실험을 통해 케라틴과 같은 단백질 섬유가 특정 반복 구조를 가진다는 것을 발견하면서 시작되었다. 그는 단백질이 늘어나지 않은 상태(α-형태)와 늘어난 상태(β-형태)의 두 가지 기본 구조를 가진다는 모델을 제안했는데, 이는 이후 α-나선과 β-가닥 개념의 기초가 되었다.

그러나 애스트버리의 모델은 원자 간의 충돌 가능성 등 세부적인 부분에서 오류가 있었고, 이후 한스 노이라트 등의 지적과 다른 연구자들의 노력을 통해 수정된 모델들이 제시되었다. 결정적으로 1951년, 라이너스 폴링, 로버트 코리, 허먼 브랜슨은 펩타이드 결합이 평면 구조를 가진다는 점과 수소 결합의 중요성을 정확히 이해하고, X선 자료 해석, 분자 모형 구축, 양자화학 이론 등을 종합하여 현재 알려진 정확한 α-나선 구조 모델을 제시했다.^[56] 폴링은 1948년 감기에 걸려 쉬던 중 나선 구조에 대한 결정적인 아이디어를 떠올렸고, 이후 코리, 브랜슨과 함께 이를 검증하고 발전시켰다.^[6]^[52]

이 α-나선 구조의 발견은 단백질 구조 연구의 획기적인 진전이었으며, 이후 DNA 이중나선 구조 규명에도 중요한 영향을 미쳤다. 폴링은 이러한 공로를 인정받아 1954년 "화학 결합의 본질 연구와 복잡한 물질의 구조 해명"에 대한 기여로 노벨 화학상을 수상했다.^[7]

2. 1. 초기 연구 (1930년대)

1930년대 초, 윌리엄 애스트버리는 젖은 양모나 머리카락 섬유를 크게 늘릴 때 X선 섬유 회절 패턴이 극적으로 변화하는 것을 발견했다. 이 데이터는 늘어나지 않은 섬유가 약 5.1Å의 특징적인 반복 구조를 가진 코일 형태의 분자 구조임을 시사했다.

애스트버리는 처음에 섬유에 대한 단순한 연결 사슬 구조를 제안했으나, 나중에는 다른 연구자들(특히 미국 화학자 모리스 허긴스)과 함께 다음과 같은 가설을 세웠다.

늘어나지 않은 단백질 분자는 나선 구조(그가 α-형태라고 명명)를 형성한다.
섬유를 늘리면 나선이 풀리면서 확장된 상태(그가 β-형태라고 명명)가 된다.

비록 세부적인 부분에서는 오류가 있었지만, 애스트버리가 제안한 α-형태와 β-형태 모델은 본질적으로 정확했으며, 오늘날 알려진 단백질의 2차 구조 요소인 α-나선과 β-가닥(또는 베타 병풍)의 개념적 토대가 되었다. 애스트버리의 명명법은 현재까지도 사용되고 있다.

그러나 애스트버리의 모델은 원자 간의 입체적 충돌을 고려하지 않아 세부적으로는 정확하지 않다는 점이 한스 노이라트에 의해 처음으로 지적되었다.^[2]^[48] 노이라트의 논문과 애스트버리의 데이터는 H. S. 테일러^[3]^[49], 모리스 허긴스^[4]^[50], 그리고 브래그와 그의 동료 연구자들^[5]^[51]에게 영감을 주어, 현대적인 α-나선과 상당히 유사한 케라틴 모델을 제안하는 계기가 되었다. 이러한 초기 연구들은 이후 라이너스 폴링, 로버트 코리, 허먼 브랜슨 등이 1951년에 α-나선의 정확한 구조를 규명하는 데 중요한 발판을 마련했다.^[6]^[52]

2. 2. 폴링 등의 발견 (1951년)

1930년대 초, 윌리엄 아스트버리는 젖은 양모나 머리카락 섬유를 크게 늘릴 때 X선 섬유 회절 패턴에 극적인 변화가 나타남을 발견했다. 이 데이터는 늘어나지 않은 상태의 섬유가 약 5.1Å의 특징적인 반복 길이를 가진 코일형 분자 구조를 가지고 있음을 시사했다.^[48]

아스트버리는 이 결과를 바탕으로 다음과 같은 모델을 제안했다.

늘어나지 않은 단백질 분자는 나선 구조(α-형태)를 형성한다.
섬유를 늘리면 나선이 풀리면서 확장된 구조(β-형태)로 변형된다.

이 모델은 세부적으로는 부정확했지만, 단백질의 주요 2차 구조인 알파 나선(α-나선)과 베타 병풍(β-병풍)의 기본적인 개념을 제시했다는 점에서 중요한 의미를 가진다. 아스트버리의 명명법(α와 β)은 현재까지도 사용되고 있다. 그러나 한스 노이라트는 1940년에 아스트버리의 모델이 원자 간의 입체적인 충돌을 고려하지 않았기 때문에 세부적으로는 정확할 수 없다고 처음으로 지적했다.^[2]^[48] 노이라트의 지적과 아스트버리의 데이터는 H. S. 테일러^[3]^[49], 모리스 허긴스^[4]^[50], 그리고 브래그와 그의 동료 연구자들^[5]^[51]에게 영감을 주어, 케라틴 구조에 대한 새로운 모델들을 제안하게 만들었다. 이 모델들은 이후 밝혀질 α-나선 구조와 상당히 유사한 형태를 가지고 있었지만, 여전히 오류를 포함하고 있었다.^[56]

라이너스 폴링, 로버트 코리, 허먼 브랜슨은 1951년, 마침내 정확한 α-나선 구조 모델을 제시했다.^[56] 이들의 발견에는 두 가지 중요한 진전이 있었다. 첫째는 결정학 연구를 통해 밝혀진 아미노산과 펩타이드의 정확한 결정 구조와 폴링이 예측했던 평면 구조의 펩타이드 결합 개념이었다. 둘째는 나선 한 바퀴당 아미노산 잔기 수가 반드시 정수일 것이라는 기존의 가정을 버린 것이었다.

결정적인 아이디어는 1948년 초봄, 폴링이 감기에 걸려 침대에 누워 지루함을 달래던 중 떠올랐다. 그는 종이 위에 대략적인 크기로 폴리펩타이드 사슬을 그린 뒤, 평면 펩타이드 결합 구조를 유지하면서 나선 형태로 접어보았다. 여러 번의 시도 끝에 그는 물리적으로 안정적이며 수소 결합으로 유지될 수 있는 나선 구조 모델을 고안해냈다. 폴링은 이 모델을 발표하기 전에 코리와 브랜슨과 함께 면밀히 검토하고 검증하는 과정을 거쳤다.^[6]^[52]

폴링, 코리, 브랜슨의 논문에서는 오른손잡이 나선과 왼손잡이 나선 형태를 모두 제시했지만, 1960년 미오글로빈의 결정 구조 분석을 통해 실제 단백질에서는 오른손잡이 α-나선이 일반적이라는 사실이 밝혀졌다.^[1] α-나선 구조의 발견은 이후 DNA 이중 나선 구조를 규명하는 데에도 중요한 영향을 미쳤다.

폴링은 이러한 업적을 인정받아 1954년 "화학 결합의 본질과 이를 응용한 복잡한 물질의 구조 해명 연구"에 대한 공로로 첫 번째 노벨 화학상을 수상했다.^[7] 여기에는 단백질의 α-나선 구조 규명이 중요한 기여를 했다.

2. 3. 발견의 의의

라이너스 폴링은 1951년 단백질의 주요 2차 구조인 알파 나선 구조를 처음으로 제안했다. 그는 이 구조가 나선 형태로 감긴 폴리펩타이드 사슬이며, 사슬 내 수소 결합이 구조를 안정화시키는 역할을 한다는 것을 밝혀냈다.^[56] 이는 X선 자료 해석, 분자 모형 구축, 양자화학의 이론적 이해 등을 종합하여 이루어진 중요한 발견이었다.

알파 나선 구조의 규명은 생화학 및 분자생물학 분야에서 중요한 이정표가 되었으며, 특히 이후 DNA 이중나선 모델을 이해하고 구조화하는 데 영향을 미쳤다. 폴링은 "화학 결합의 본질에 대한 연구와 단백질과 같은 복잡한 물질의 구조 해명에 대한 응용"에 대한 공로를 인정받아 1954년 노벨 화학상을 수상했는데,^[7] 알파 나선 구조 연구는 그의 주요 업적 중 하나로 평가받는다.

3. 구조

α-나선은 단백질의 주요 이차 구조 중 하나이며, 다른 하나는 베타 병풍 구조이다. 이 나선 구조는 펩타이드 골격 내의 수소 결합에 의해 안정적으로 유지된다.

α-나선은 주로 오른쪽으로 감기는 나선 형태를 가지지만, 드물게 왼쪽으로 감기는 나선도 존재한다.^[55] 자연계에서는 오른쪽 방향 나선이 훨씬 흔하게 발견된다. 나선 구조는 매우 촘촘하게 채워져 있으며, 아미노산의 측쇄는 나선 바깥쪽을 향해 뻗어 있다.

3. 1. 기하학적 특징

알파 나선 내의 아미노산들은 주로 오른손잡이 나선형 구조로 배열된다. 각 아미노산 잔기는 나선 축을 중심으로 100° 회전하며, 이는 한 번 완전히 회전(360°)할 때 약 3.6개의 잔기가 들어감을 의미한다. 또한, 각 잔기는 나선 축 방향으로 1.5Å만큼 이동한다.^[55] 드물게 왼손잡이 나선 구조도 존재하는데, 이는 주로 비대칭성이 없는 글리신 아미노산이 많이 포함된 경우에 나타나며, 일반적인 L-아미노산에는 적합하지 않다.^[8]

알파 나선의 피치(pitch)는 나선이 한 바퀴 완전히 회전했을 때 축 방향으로 이동하는 거리로, 5.4Å이다. 이는 잔기당 이동 거리(1.5Å)와 회전당 잔기 수(3.6)의 곱과 같다. 알파 나선 구조에서 가장 중요한 특징은 ''i''번째 아미노산 잔기의 아미노기(N-H)가 ''i'' + 4번째 아미노산 잔기의 카르보닐기(C=O)와 수소 결합을 형성한다는 점이다. 이 반복적인 ''i'' + 4 → ''i'' 수소 결합 패턴이 알파 나선 구조를 안정화시키는 핵심 요소이다.^[9]^[10]

이러한 구조적 특징 때문에 알파 나선은 '''3.6₁₃-나선'''이라고도 불린다. 여기서 아래첨자 13은 수소 결합에 의해 형성된 고리(아미드 수소 원자에서 카르보닐 산소 원자까지)에 포함된 원자의 수를 나타내며, 3.6은 한 번의 회전에 포함되는 평균 아미노산 잔기 수를 의미한다.^[12]

알파 나선과 유사한 다른 나선 구조들도 존재한다.

'''3₁₀ 나선''': ''i'' + 3 → ''i'' 수소 결합 패턴을 가진다. 알파 나선보다 더 좁은 형태이다.
'''π-나선''': ''i'' + 5 → ''i'' 수소 결합 패턴을 가진다. 알파 나선보다 더 넓은 형태이다.

실제 단백질 구조에서는 알파 나선이 가장 흔하게 발견되며, 3₁₀ 나선은 주로 알파 나선의 끝부분에서 짧게 나타나고 π-나선은 매우 드물다.

알파 나선 내 잔기들의 펩타이드 평면 사이의 이 면각(dihedral angle)은 특정 값을 가지는 경향이 있다. 일반적으로 (''φ'', ''ψ'') 값은 약 (−60°, −45°) 주변에 분포한다. 더 정확하게는, 한 잔기의 ''ψ'' 이 면각과 다음 잔기의 ''φ'' 이 면각의 합(''ψ''_i + ''φ''_i+1)이 대략 −105°가 된다. 이 때문에 라마찬드란 그림에서 알파 나선 영역은 (−90°, −15°) 지점과 (−70°, −35°) 지점을 잇는 기울기 -1의 대각선 영역에 주로 나타난다. 참고로 3₁₀ 나선의 경우 이 면각 합은 약 −75°이고, π-나선은 약 −130°이다.^[14]^[15] 모든 ''trans'' 형태 폴리펩타이드 나선의 잔기당 회전 각도 ''Ω''는 이 면각 ''φ''와 ''ψ'' 값과 관련된 다음 일반식으로 주어진다.

:

3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left( \frac{\phi + \psi}{2} \right)

구조적으로 알파 나선은 매우 촘촘하게 채워져 있어 내부에는 거의 빈 공간이 없다. 아미노산의 측쇄(R 그룹)는 나선 구조의 바깥쪽을 향하며, 마치 크리스마스 트리의 장식처럼 N-말단 방향(구조 그림에서 보통 아래쪽)으로 약간 기울어져 배열된다. 이러한 측쇄의 방향성은 단백질 구조 분석 시 저해상도 전자 밀도 지도에서 펩타이드 골격의 방향을 파악하는 데 도움을 주기도 한다.^[16]

3. 2. 수소 결합

α-나선은 수소 결합에 의해 안정적으로 유지되는 단백질의 이차 구조 중 하나이다.^[55] 이 수소 결합은 매우 규칙적인 패턴을 따른다. 구체적으로, 한 아미노산 잔기의 아민 그룹(N-H)에 있는 수소 원자가 나선 방향으로 4번째 잔기 뒤에 위치한 다른 아미노산의 카르보닐 그룹(C=O)에 있는 산소 원자와 결합을 형성한다.^[9]^[10]

이러한 ''i'' + 4 → ''i'' 수소 결합 패턴은 α-나선을 정의하는 가장 두드러진 특징이다. 여기서 ''i''는 특정 아미노산 잔기의 순번을 나타낸다. 즉, ''i''번째 아미노산의 카르보닐 그룹과 ''i''+4번째 아미노산의 아민 그룹 사이에 수소 결합이 반복적으로 나타나는 것이다. 이 패턴으로 인해 수소 결합으로 닫힌 고리(loop)가 형성되며, 이 고리 안에는 수소 원자를 포함하여 13개의 원자가 존재한다. 이러한 구조적 특징 때문에 α-나선을 3.6₁₃ 나선이라고도 부른다.^[12] 여기서 아래첨자 13은 수소 결합 고리 내 원자의 수를 의미하며, 3.6은 나선 한 바퀴당 평균 아미노산 잔기의 수를 나타낸다.

다른 종류의 단백질 나선 구조는 α-나선과 다른 수소 결합 패턴을 가진다.

3₁₀ 나선은 ''i'' + 3 → ''i'' 수소 결합 (즉, 3 잔기 떨어진 아미노산 간 결합)을 특징으로 한다.^[12] 이 구조는 α-나선보다 더 좁은 간격의 수소 결합을 가지며, H-결합된 루프에는 10개의 원자만 포함된다. 3₁₀ 나선은 때때로 α-나선의 끝부분에서 발견되기도 한다.
π-나선은 ''i'' + 5 → ''i'' 수소 결합 (즉, 5 잔기 떨어진 아미노산 간 결합)을 특징으로 한다.^[12]

이처럼 α-나선 내부에 촘촘하게 형성된 반복적인 ''i'' + 4 → ''i'' 수소 결합 네트워크는 전체 나선 구조를 안정화시키는 데 핵심적인 역할을 한다.

3. 3. 아미노산 배열

α-나선 내의 아미노산 잔기들은 일반적으로 오른손잡이 나선 구조를 형성한다. 각 아미노산 잔기는 나선 내에서 100° 회전하며, 나선 축 방향으로 1.5Å 전진한다. 이는 나선이 한 바퀴(360°) 회전할 때 3.6개의 잔기를 포함한다는 의미이다. α-나선의 피치(pitch), 즉 나선이 한 바퀴 도는 데 필요한 수직 거리는 5.4Å이며, 이는 잔기당 이동 거리(1.5Å)와 회전당 잔기 수(3.6)의 곱이다.^[8]

α-나선의 가장 중요한 특징은 반복적인 수소 결합 패턴이다. 한 아미노산 잔기의 아민기(N-H)는 나선 상에서 네 잔기 뒤(i+4번째)에 위치한 아미노산 잔기의 카르보닐기(C=O)와 수소 결합을 형성한다. 이 반복적인 ''i'' + 4 → ''i'' 수소 결합이 α-나선 구조를 안정화시키는 핵심 요인이다.^[9]^[10] 공식적인 국제 명명법은 반복적인 ''φ'', ''ψ'' 이면각과 수소 결합 패턴을 기준으로 α-나선을 정의한다. 단백질 구조 내에서 α-나선은 DSSP와 같은 계산 방법을 통해 식별될 수 있다.^[11]

α-나선과 유사한 구조로는 310 나선과 파이 나선이 있다. 3₁₀ 나선은 ''i'' + 3 → ''i'' 수소 결합을, π-나선은 ''i'' + 5 → ''i'' 수소 결합을 가진다. α-나선은 3.6₁₃ 나선으로도 표기하는데, 이는 평균적으로 3.6개의 아미노산이 나선의 한 고리를 형성하고, 수소 결합으로 닫힌 고리 안에 13개의 원자(수소 포함)가 존재함을 의미한다.^[12] 3₁₀ 나선은 α-나선보다 짧은 수소 결합 루프를 가지며, 주로 α-나선의 말단 부위에서 발견된다. 수소 결합이 두 잔기마다 있는 불안정한 δ-나선이 α-나선 형성의 중간체로 제안되기도 했다.

α-나선 내 잔기들의 이면각 (''φ'', ''ψ'') 값은 일반적으로 (−60°, −45°) 주변에 분포한다. 더 일반적으로는, 한 잔기의 ''ψ'' 이면각과 다음 잔기의 ''φ'' 이면각의 합이 약 −105°가 된다. 이 때문에 α-나선 잔기들은 라마찬드란 그림에서 (−90°, −15°)와 (−70°, −35°) 사이를 잇는 기울기 -1의 대각선 영역에 주로 나타난다. 비교하자면, 3₁₀ 나선의 이면각 합은 약 −75°이고, π-나선은 약 −130°이다. ''trans'' 이성질체를 가진 모든 폴리펩타이드 나선의 잔기당 회전 각도 ''Ω''는 다음 일반식으로 주어진다.^[14]^[15]

:

3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left( \frac{\phi + \psi}{2} \right)

α-나선은 매우 촘촘하게 채워진 구조로, 나선 내부에 빈 공간이 거의 없다. 아미노산의 곁사슬(side chain)은 나선의 바깥쪽을 향하며, 마치 크리스마스 트리처럼 N-말단 방향(아래쪽)으로 기울어져 배열된다. 이러한 곁사슬의 방향성은 단백질 구조 분석 시 저해상도 전자 밀도 지도에서 폴리펩타이드 골격의 방향을 결정하는 데 활용되기도 한다.^[16]

자연계의 α-나선은 대부분 오른손잡이 나선이지만, 왼손잡이 나선도 존재할 수 있다. 그러나 왼손잡이 나선은 주로 비대칭 중심이 없는 글리신 아미노산이 많이 포함된 경우에 짧게 나타나며, 일반적인 L-아미노산으로 구성된 단백질에서는 입체 무리(steric hindrance) 때문에 형성되기 어렵다.^[55] 흥미롭게도, 라이너스 폴링이 처음 발표한 α-나선 구조는 실제 구조의 거울상 이성질체인 왼손잡이 나선이었다고 알려져 있다.^[8]

4. 안정성

단백질에서 발견되는 알파 나선은 보통 4개에서 40개 이상의 아미노산 잔기로 구성될 수 있지만, 일반적으로는 약 10개의 아미노산 잔기(대략 3회전)로 이루어진 경우가 많다. 짧은 폴리펩타이드 사슬은 수용액 환경에서는 알파 나선 구조를 잘 형성하지 못하는 경향이 있는데, 이는 폴리펩타이드 사슬이 규칙적인 나선 구조로 접히면서 발생하는 엔트로피 감소를 상쇄할 만큼 충분한 안정화 에너지를 얻기 어렵기 때문이다. 그러나 세포막과 같은 특정 환경 조건이나 가교 결합과 같은 구조적 변형을 통해 안정성을 높일 수 있다.^[17]^[18] 알파 나선의 안정성은 구성 아미노산의 종류, 주변 환경, 그리고 나선 내 상호작용 등 여러 요인에 의해 영향을 받는다.

4. 1. 수소 결합의 강도

일반적으로 α-나선의 주쇄 수소 결합은 β-시트에서 발견되는 것보다 약간 약한 것으로 여겨지며, 주변의 물 분자에 의해 쉽게 영향을 받는다. 이 때문에 짧은 폴리펩타이드 사슬은 수용액 환경에서 α-나선 구조를 잘 형성하지 못한다. 이는 폴리펩타이드 사슬이 접히는 과정에서 발생하는 엔트로피 손실을 상쇄할 만큼 충분한 안정화 상호작용이 일어나지 않기 때문이다.

thumb

하지만 세포막과 같은 소수성 환경이나, 트리플루오로에탄올 (TFE)과 같은 특정 공용매가 존재하는 환경, 또는 기체 상태처럼 용매로부터 분리된 환경에서는 올리고펩타이드도 쉽게 안정적인 α-나선 구조를 형성할 수 있다.^[17] 또한, 펩타이드에 가교 결합을 도입하여 나선형 접힘 구조를 인위적으로 안정화하는 방법도 있다. 가교 결합은 펼쳐진 상태의 엔트로피를 불안정하게 만들고, 다른 경쟁적인 접힘 구조를 제거함으로써 나선형 상태를 더욱 안정하게 만든다.^[18] 실제로 α-나선은 자연 단백질뿐만 아니라 인공적으로 설계된 단백질에서도 β-가닥보다 더 안정하고 돌연변이에 강하며 설계하기 용이하다는 연구 결과가 있다.^[19]^[20]

4. 2. 아미노산 성향

다양한 아미노산 서열은 α-나선 구조를 형성하는 서로 다른 성향을 가지고 있다. 메티오닌(M), 알라닌(A), 류신(L), 글루탐산(E), 그리고 라이신(K) (아미노산 1글자 코드로 "MALEK" 그룹)은 모두 특히 높은 나선 형성 성향을 보인다.^[28]

반면 프롤린(P)과 글리신(G)은 나선 형성 성향이 낮다.^[28] 프롤린은 고리 구조 내에 아미노기가 있어 펩타이드 결합을 형성할 때 아미드 수소 결합을 제공할 수 있는 수소 원자가 없다. 또한, 프롤린의 고리 구조는 주 사슬의 유연성을 제한하고 측쇄가 나선 내부의 이전 회전 부분과 입체적으로 간섭하여 나선 구조를 끊거나 구부린다. 이로 인해 나선 축이 약 30° 정도 휘어진다.^[12] 하지만 프롤린은 구조적 강성 때문에 종종 나선의 첫 번째 잔기로 발견되기도 한다. 글리신은 측쇄가 수소 원자 하나로 매우 작아 구조적으로 매우 유연하다. 이러한 높은 유연성 때문에 상대적으로 고정된 α-나선 구조를 취하는 것이 엔트로피적으로 불리하여 나선 형성을 방해하는 경향이 있다.

알라닌을 임의로 0으로 설정했을 때, α-나선형 구조에서 각 아미노산 잔기당 자유 에너지 변화 Δ(Δ''G'')의 추정 차이는 다음과 같다. 숫자가 높을수록(자유 에너지 변화가 더 양수일수록) 해당 아미노산이 나선 구조를 형성하는 것을 선호하지 않음을 의미한다. 이 값들은 평균적인 경향을 나타내며, 주변에 어떤 아미노산 잔기가 있는지에 따라 실제 값은 달라질 수 있다.^[29]

잔기당 자유 에너지 변화 차이^[29]
아미노산	3- 문자	1- 문자	나선 형성 자유 에너지 변화 (Δ(ΔG))
아미노산	3- 문자	1- 문자	kcal/mol	kJ/mol
알라닌	Ala	A	0.00	0.00
아르기닌	Arg	R	0.21	0.88
아스파라진	Asn	N	0.65	2.72
아스파르트산	Asp	D	0.69	2.89
시스테인	Cys	C	0.68	2.84
글루탐산	Glu	E	0.40	1.67
글루타민	Gln	Q	0.39	1.63
글리신	Gly	G	1.00	4.18
히스티딘	His	H	0.61	2.55
아이소류신	Ile	I	0.41	1.71
류신	Leu	L	0.21	0.88
라이신	Lys	K	0.26	1.09
메티오닌	Met	M	0.24	1.00
페닐알라닌	Phe	F	0.54	2.26
프롤린	Pro	P	3.16	13.21
세린	Ser	S	0.50	2.09
트레오닌	Thr	T	0.66	2.76
트립토판	Trp	W	0.49	2.05
티로신	Tyr	Y	0.53	2.22
발린	Val	V	0.61	2.55

4. 3. 쌍극자 모멘트

알파 나선은 각 펩타이드 결합의 카르보닐 그룹에서 발생하는 미세한 쌍극자 모멘트들이 합쳐져 나선 축을 따라 전체적인 쌍극자 모멘트를 형성한다.^[30] 이 거대 쌍극자가 나선의 안정성에 미치는 영향에 대해서는 논쟁이 있다.

한 가지 관점은 이 거대 쌍극자가 나선의 N말단에 위치하는 음전하를 띤 그룹과 정전기적 상호작용을 한다고 본다. 이러한 그룹에는 글루탐산이나 아스파트산과 같은 아미노산의 곁사슬 또는 인산기 이온 등이 포함될 수 있다. 이 상호작용이 나선을 안정화시킨다는 것이다. 반면, 다른 관점에서는 이를 오해의 소지가 있다고 보며, N-말단에 있는 자유 아미노 그룹(NH)의 수소 결합 가능성을 충족시키는 것이 더 현실적이라고 주장한다. 이는 `C=O···H−N`과 같은 국소적인 미세 쌍극자들 간의 상호작용으로 설명될 수 있다.^[31]^[32]

나선 전체의 쌍극자 모멘트는 엔트로피 측면에서 나선의 안정성을 다소 저하시키는 요인이 될 수 있다. 이러한 쌍극자 모멘트의 효과를 상쇄하기 위해, 알파 나선의 N-말단에는 종종 글루탐산처럼 음전하를 띤 아미노산이 배치된다. 드물지만, C말단에는 리신과 같이 양전하를 띤 아미노산이 위치하기도 한다. 또한, 인산기와 같은 특정 리간드와의 결합을 위해 의도적으로 N-말단에 양전하 아미노산을 배치하는 경우도 존재한다.

5. 코일 코일

코일 코일은 둘 이상의 알파 나선이 서로 감싸며 '슈퍼코일'(supercoil) 구조를 형성하는 매우 안정적인 형태이다. 코일 코일 구조는 헵타드 반복(heptad repeat)이라는 특징적인 서열 모티프를 가지는데, 이는 아미노산 서열에서 7개의 잔기마다 반복되는 패턴이다.

헵타드 반복 서열에서 첫 번째(a 위치)와 네 번째(d 위치) 아미노산 잔기는 대부분 소수성이다. 특히 d 위치에는 로이신이 오는 경우가 많아, 이러한 구조를 로이신 지퍼(leucine zipper)라고 부르기도 한다. 이 소수성 잔기들은 여러 나선이 묶인 나선 번들(helix bundle)의 안쪽에 위치하며 소수성 상호작용을 통해 구조를 안정시킨다. 또한, 다섯 번째(e 위치)와 일곱 번째(g 위치) 잔기는 서로 반대 전하를 띠는 경우가 많으며, 이들 사이에 형성되는 염다리(salt bridge)는 정전기적 인력을 통해 코일 코일 구조를 더욱 안정화시킨다.

섬유 단백질인 케라틴, 근육 단백질인 미오신, 세포 내 물질 수송에 관여하는 키네신의 '줄기' 부분 등 많은 단백질이 코일 코일 구조를 가진다. 여러 단백질 이합체 형성 단백질에서도 이 구조가 흔히 발견된다. 한 쌍의 코일 코일이 모여 형성되는 4개의 나선 번들 구조 역시 단백질에서 매우 흔하게 발견되는 구조 모티프이다. 인간 성장 호르몬이나 여러 종류의 시토크롬 등이 이러한 구조를 포함한다. 세균의 플라스미드 복제를 돕는 Rop 단백질은 하나의 폴리펩타이드 사슬이 코일 코일 구조를 이루고, 이 단량체 두 개가 모여 4개의 나선 번들 구조를 형성하는 독특한 예시이다.

6. 다양한 구조

알파 나선은 단백질의 2차 구조 중 하나로, 다양한 단백질에서 발견되며 여러 중요한 기능을 수행한다. 구상 단백질의 핵심 구조를 이루기도 하고, 세포막을 관통하는 통로 역할을 하거나(막관통 단백질), DNA와 같은 다른 분자와 상호작용하는 데 필수적인 구조 모티프(DNA 결합 단백질)를 형성하기도 한다. 이러한 다양한 역할은 알파 나선 구조의 안정성과 특정 분자와의 상호작용 능력 덕분이다.

6. 1. 구상 단백질

미오글로빈과 헤모글로빈은 X선 결정학을 통해 구조가 밝혀진 최초의 두 단백질이다. 이들은 매우 유사한 접힘 구조를 가지는데, 전체 구조의 약 70%가 α-나선으로 이루어져 있다. 예를 들어, 미오글로빈은 8개의 α-나선으로 구성되어 있다. 나머지 부분은 나선들을 연결하는 비반복적인 영역, 즉 "루프" 또는 랜덤 구조로 구성된다.

특히 헤모글로빈은 네 개의 서브유닛(subunit)으로 이루어진 더 큰 규모의 4차 구조를 형성하며, 이 구조를 통해 기능적으로 산소를 운반하는 역할을 수행한다. 각 서브유닛은 주로 α-나선으로 구성되어 있다.

단백질 구조를 주요 접힘(fold) 구조에 따라 분류하는 단백질 구조 분류 데이터베이스(SCOP, Structural Classification of Proteins)에서는, 이처럼 α-나선이 구조의 대부분을 차지하는 단백질들을 위해 '모든 α-단백질'(all-α proteins)이라는 별도의 대규모 분류 항목을 두고 있다.

6. 2. 막관통 단백질

알파 나선은 생체막을 가로지르는 가장 흔한 단백질 구조 요소이다(막관통 단백질).^[36] 이는 알파 나선 구조가 모든 주쇄의 수소 결합을 나선 내부에서 스스로 만족시킬 수 있기 때문으로 추정된다. 또한, 아미노산 측쇄가 소수성일 경우, 극성 그룹이 세포막에 노출되지 않는다는 장점도 있다. 단백질은 다양한 방식으로 막에 고정되는데, 때로는 단일 막관통 나선으로, 때로는 두 개의 나선 쌍으로, 혹은 여러 개의 나선 다발 형태로 막을 관통한다. 가장 대표적인 예는 로돕신(오른쪽 이미지 참조) 및 다른 G 단백질 결합 수용체(GPCR)로, 이들은 보통 7개의 알파 나선이 고리 모양으로 배열되어 막을 위아래로 가로지른다. 이러한 막관통 알파 나선 도메인 쌍 사이의 구조적 안정성은 보존된 막 내 나선 간 패킹 모티프, 예를 들어 글라이신-xxx-글라이신 (Glycine-xxx-Glycine) 또는 작은 아미노산-xxx-작은 아미노산 (small-xxx-small) 모티프에 의해 유지된다.^[37]

6. 3. DNA 결합 단백질

알파 나선은 DNA와 결합하는 단백질 구조 모티프에서 특별히 중요한 역할을 한다. 대표적인 예로는 헬릭스-턴-헬릭스(helix-turn-helix), 류신 지퍼(leucine zipper), 아연 손가락(zinc finger) 모티프 등이 있다.^[35]

이러한 중요성은 두 가지 구조적 특징 때문이다. 첫째, 알파 나선의 지름은 곁사슬을 포함하여 평균적으로 약 1.2nm인데, 이는 B형 DNA의 주 홈(major groove) 너비와 거의 일치한다. 둘째, 알파 나선 두 개가 꼬여 만들어지는 코일 코일(coiled-coil) 구조(또는 류신 지퍼)는 이량체(dimer)를 형성하여, DNA 이중 나선에서 흔히 발견되는 대칭적인 반복 구조에 딱 맞게 결합할 수 있는 상호작용 표면을 제공한다.^[35]

전사 인자 Max(왼쪽 이미지 참조)는 이러한 특징을 잘 보여주는 예시다. Max 단백질은 코일 코일 구조를 이용하여 이량체를 형성하고, 다른 한 쌍의 알파 나선을 통해 DNA 주 홈의 두 연속적인 회전 부위에 결합하여 상호작용한다.^[35]

7. 역학적 특징

단백질의 알파 나선은 저주파 아코디언과 같은 운동을 할 수 있으며, 이는 라만 분광법으로 관찰되었고^[39], 준연속체 모델을 통해 분석되었다.^[40]^[41] 3차 구조적 상호 작용에 의해 안정화되지 않은 나선은 역동적인 거동을 보이는데, 이는 주로 나선 끝 부분의 풀림 현상에 기인할 수 있다.^[42]

8. 나선-코일 전이

아미노산의 호모중합체 (예: 폴리리신)는 특정 조건에서 구조적 변화를 보인다. 낮은 온도에서는 α-나선 구조를 형성하지만, 온도가 높아지면 코일 형태로 구조가 풀어진다. 이러한 구조 변화를 '''나선-코일 전이'''라고 부른다. 과거에는 이 현상이 단백질의 변성과 유사한 것으로 여겨지기도 했다.

이 전이 과정은 통계역학적 방법을 통해 모델링할 수 있다. 대표적으로 나선을 시작하는 경향과 나선을 확장하는 경향이라는 두 가지 매개변수를 사용하는 우아한 전이 행렬 방법이 사용된다.

9. 실험적 검출

알파 나선 구조는 특징적인 수소 결합 패턴과 주쇄 구조를 가지므로, 이를 확인하기 위한 다양한 실험 방법이 개발되었다. 원자 수준의 상세한 구조 정보는 주로 X선 결정학이나 핵자기 공명 분광법 (NMR)과 같은 고해상도 방법을 통해 얻을 수 있다.^[1]^[2] NMR 실험에서는 때때로 개별 수소 결합을 직접 관찰하기도 한다.^[1]

이 외에도 원형 이색성 (CD) 분광법, 적외선 분광법 (IR), 극저온 전자 현미경 (cryo-EM) 등 다양한 분광학적, 현미경적 방법들이 알파 나선 구조를 확인하거나 특성을 분석하는 데 사용된다.^[2]^[3] 특히 CD 스펙트럼은 약 208nm와 222nm 부근에서 나타나는 독특한 이중 최솟값 패턴으로 알파 나선 구조를 식별하는 데 유용하게 활용된다.^[2] 또한, 특정 조건에서 형성되는 긴 나선 구조는 유전체 완화나 유동 복굴절, 확산 상수 측정과 같은 방법으로도 검출될 수 있다.^[3]

9. 1. 고해상도 방법

알파 나선은 수소 결합과 주쇄(backbone)의 구조에 의해 정의되므로, α-나선 구조에 대한 가장 자세한 실험적 증거는 원자 수준의 X선 결정학을 통해 얻을 수 있다. X선 결정학 분석 결과, 모든 주쇄 카르보닐 산소는 아래쪽(C-말단 방향)을 향하지만 약간 벌어져 있으며, 수소 결합은 나선 축과 거의 평행하다는 것이 명확하게 나타난다. NMR 분광법으로 얻은 단백질 구조 역시 나선을 잘 보여주며, 이를 통해 인접한 나선 회전 사이의 원자 간 핵 오버하우저 효과 (NOE) 결합의 특징적인 관찰이 가능하다. 경우에 따라, 개별 수소 결합이 NMR에서 작은 스칼라 결합으로 직접 관찰될 수도 있다.

일반적인 나선 구조를 확인하기 위한 여러 가지 저해상도 방법도 존재한다. NMR 화학 이동 (특히 C^α, C^β 및 C')과 잔류 쌍극자 결합은 종종 나선의 특징적인 신호로 나타난다. 나선의 원자외선(170nm–250nm) 원형 이색성 스펙트럼 역시 특이한 형태를 보이는데, 약 208nm와 222nm 부근에서 뚜렷한 이중 최솟값을 나타내는 것이 특징이다. 적외선 분광법은 α-나선 스펙트럼이 랜덤 코일의 스펙트럼과 유사하기 때문에 거의 사용되지 않지만, 수소-중수소 교환과 같은 방법을 통해 구별할 수는 있다. 최근에는 극저온 전자 현미경 기술이 발전하여 단백질 내의 개별 α-나선을 구별할 수 있게 되었으며, 각 잔기에 대한 정확한 할당은 여전히 활발히 연구가 진행 중인 분야이다.

9. 2. 저해상도 방법

알파 나선 구조를 규명하기 위해 다양한 저해상도 방법들이 사용된다. NMR 분광법에서 측정되는 화학 이동 값, 특히 C^α, C^β 및 C' 원자의 화학 이동 값은 종종 알파 나선의 존재를 나타내는 특징적인 패턴을 보인다. 또한, 잔류 쌍극자 결합 측정 역시 나선 구조를 식별하는 데 유용하게 활용될 수 있다.

나선의 원자외선 영역(파장 170nm–250nm) 원형 이색성 (CD) 스펙트럼은 알파 나선 구조의 또 다른 중요한 특징이다. 이 스펙트럼은 약 208nm와 222nm 부근에서 뚜렷한 이중 최솟값을 나타내는 독특한 형태를 보인다.

반면, 적외선 분광법 (IR)은 알파 나선 구조 분석에 자주 사용되지 않는데, 이는 알파 나선의 스펙트럼이 랜덤 코일 구조의 스펙트럼과 매우 유사하기 때문이다. 하지만 수소-중수소 교환 실험과 같은 방법을 이용하면 두 구조를 구별하는 것이 가능하다.

최근 기술 발전으로 극저온 전자 현미경 (cryo-EM)을 이용하여 단백질 내부에 존재하는 개별 알파 나선을 직접 관찰하고 구별할 수 있게 되었다. 그러나 각 아미노산 잔기를 특정 나선 구조에 정확히 할당하는 것은 여전히 활발하게 연구가 진행 중인 분야이다.

한편, 특정 종류의 아미노산만으로 이루어진 긴 사슬 형태의 동종 중합체(homopolymer)가 용액 속에서 나선 구조를 형성하는 경우도 있다. 이렇게 길고 독립적으로 존재하는 나선은 유전체 완화, 유동 복굴절, 확산 상수 측정과 같은 다른 실험 방법들을 통해서도 감지될 수 있다. 하지만 이러한 방법들은 엄밀히 말해 나선 구조 자체보다는 나선이 가지는 특징적인 길쭉한 타원형의 유체역학적 형태나 큰 분자 쌍극자 모멘트만을 감지한다는 한계점을 가진다.

10. 예술에서의 α-나선

α-나선 구조는 과학 분야뿐만 아니라 예술 분야에서도 영감의 원천이 되었다. 여러 예술가들이 자신의 작품에 α-나선의 형태나 개념을 명시적으로 도입했다. 대표적으로 화가 줄리 뉴돌, 조각가 줄리안 포스-안드레아, 바스세바 그로스만, 바이런 루빈, 마이크 타이카 등이 있다.^[43] 줄리 뉴돌은 회화 작품을 통해, 나머지 네 명의 예술가는 조각 작품을 통해 α-나선을 표현했다.

10. 1. 회화

미술을 부전공으로 미생물학 학위를 취득한 샌프란시스코 지역 예술가 줄리 뉴돌(Julie Newdoll)은 1990년부터 현미경 이미지와 분자 구조에서 영감을 받은 그림을 전문적으로 그려왔다.^[43] 그녀의 2003년 작품 "Rise of the Alpha Helix|알파 나선의 부상^eng"은 알파 나선 형태의 배열 속에 인물들을 배치한 것이 특징이다. 작가는 이 그림에 대해 "꽃들은 각 아미노산이 세상에 내보내는 다양한 유형의 측쇄를 반영한다"고 설명했다.^[43]

10. 2. 조각

줄리안 포스-안드레아의 "리너스 폴링을 위한 알파 나선"(2004), 분체 도장 강철, 높이 . 이 조각품은 미국 오리건 주 포틀랜드의 3945 SE 호손 대로에 있는 라이너스 폴링의 어린 시절 집 앞에 세워져 있다.

적어도 다섯 명의 예술가가 자신의 작품에서 α-나선을 명시적으로 언급했다. 화가 줄리 뉴돌과 조각가 줄리안 포스-안드레아, 바스세바 그로스만, 바이런 루빈, 마이크 타이카가 그들이다.^[43]

실험 물리학과 조각 학위를 가진 독일 출신 조각가 줄리안 포스-안드레아는 2001년부터 α-나선을 주요 주제로 삼아 단백질 구조에 기반한 "단백질 조각"을 제작해왔다.^[44]^[53] 그는 대나무, 통나무 등 다양한 재료를 사용하여 α-나선 조각품을 만들었다. 특히 α-나선 발견자인 라이너스 폴링을 기리기 위해 2004년에 제작한 기념비는 α-나선 구조로 재배열된 큰 강철 빔으로 만들어졌다. 높이 약 3.05m의 밝은 빨간색 조각품은 오리건 주 포틀랜드에 있는 폴링의 어린 시절 집 앞에 서 있다.

예술가 바스세바 그로스만은 리본 다이어그램 형태의 α-나선을 인슐린, 헤모글로빈, DNA 중합효소와 같은 단백질 구조를 레이저로 에칭한 결정 조각에서 중요한 요소로 활용했다.^[45] 전직 단백질 결정학자이자 현재 금속 조각가인 바이런 루빈은 단백질, 핵산, 약물 분자를 조각하는데, 그의 작품 중 다수는 α-나선을 특징으로 하며 서브틸리신, 인간 성장 호르몬, 인산화효소 A2 등을 포함한다.^[46]

워싱턴 대학교의 계산 생화학자이자 데이비드 베이커 연구실 소속인 마이크 타이카는 2010년부터 구리와 강철을 사용하여 단백질 분자 조각품을 만들고 있다. 그의 작품에는 유비퀴틴과 칼륨 채널 사합체 등이 포함된다.^[47]

참조

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